Сладкие белки

Несколько растительных белков имеют для человека интенсивно сладкий вкус. Браззеин, тауматин и монеллин происходят от неродственных западноафриканских и центральноамериканских растений, не имеют общей последовательности и общей укладки — и всё же активируют один и тот же рецептор. Они интересны тем, что ломают интуицию, будто сладость есть свойство малых сахароподобных молекул.

Как белок активирует сахарный рецептор

Сладкий вкус улавливает единственный рецептор — гетеродимер T1R2 и T1R3. Сахара и большинство малых подсластителей связываются в кармане крупного внеклеточного домена T1R2 — домена «венериной мухоловки» — и закрывают его.

Белок в десять–двадцать килодальтон в этот карман не помещается. Принятое объяснение — клиновая модель: сладкие белки связываются по протяжённой поверхности рецептора, контактируя с наружной стороной домена-мухоловки и с богатой цистеином областью, и стабилизируют активную конформацию снаружи, а не изнутри. Мутационные работы это поддерживают: остатки, важные для сладости, распределены по широкому, в основном заряженному участку поверхности белка, а не собраны в маленький связывающий эпитоп.

Отсюда прямо следуют два бытовых наблюдения. Поскольку одна крупная молекула занимает большую поверхность рецептора, потенция на единицу массы огромна — типичны значения в сотни и тысячи раз против сахарозы, хотя цифра сильно зависит от концентрации, при которой её измеряли, ведь кривая «доза — ответ» у этих белков не сахарозная. И поскольку крупный белок связывается с этой поверхностью и уходит с неё медленно, сладость наступает с задержкой и долго не отпускает. Эта кинетическая подпись — прямое следствие способа связывания, а не дефект рецептуры.

Они не взаимозаменяемы

Устойчивость резко различается, и она следует за структурой. Браззеин мал — 54 остатка — и сшит четырьмя дисульфидными связями, что делает его необычно стойким к нагреву и к широкому диапазону pH. Тауматин крупнее, с восемью дисульфидами, устойчив к кислоте и умеренному нагреву, хотя при более жёсткой термообработке разворачивается. Хрупким оказывается нативный монеллин: он состоит из двух отдельных цепей, удерживаемых нековалентно, поэтому нагрев их разъединяет и сладость теряется необратимо. Сшивание двух цепей в один полипептид — одноцепочечный монеллин — во многом возвращает термостабильность; это чистый пример инженерии свойства из структуры.

Чего они не могут

Сахар выполняет сразу несколько работ. Он подслащивает, но также даёт объём и массу, снижает активность воды и тем консервирует, даёт побурение через карамелизацию и реакцию Майяра, управляет кристаллизацией в кондитерских изделиях и температурой замерзания в мороженом, а в тесте кормит дрожжи.

Белок, применяемый на уровне нескольких частей на миллион, не делает ничего из этого. Любая переработка рецептуры с заменой сахара сладким белком требует поэтому ещё и наполнителя, а часто и отдельного решения для побурения и текстуры. Именно поэтому такие ингредиенты появляются в напитках и молочных продуктах раньше, чем в выпечке и кондитерских изделиях.

Будучи белками, они перевариваются как белки, и их сладость до кишечника не доходит. Аллергенный потенциал — открытый вопрос, общий для любого нового пищевого белка: его оценивают сравнением последовательностей и испытаниями на устойчивость, а не знают заранее, и отсутствие сообщений о реакциях на недавно введённый ингредиент является слабым доводом.