Продукты питания и альтернативный белок
Инактивация антипитательных факторов
Фитат и ступенчатое дефосфорилирование фитазой, термолабильные и термостойкие ингибиторы протеаз, лектины, олигосахариды ряда раффинозы и почему ферментация, проращивание и внесение ферментов бьют по разным мишеням.
Семя — запасающий орган, которому нужно пережить поедание. Оно накапливает соединения, снижающие его питательную ценность для потребителя: связывающие минеральные вещества, ингибирующие пищеварительные ферменты или неперевариваемые. Эти антипитательные факторы и есть причина того, что сырые бобовые и непереработанные масличные — плохая пища, а их устранение составляет бóльшую часть того, что делает переработка.
Фитат: запас фосфора, связывающий металлы
Фитиновая кислота — мио-инозитолгексакисфосфат — это фосфорный резерв семени. Её шесть фосфатных групп несут сильный отрицательный заряд, хелатирующий двухвалентные катионы: в кишечнике образуются нерастворимые комплексы с железом, цинком и кальцием, и те становятся недоступны. Она связывает и белок, и способна ингибировать пищеварительные ферменты. Моногастричные, включая человека, вырабатывают мало кишечной фитазы, поэтому пищевой фитат проходит в основном нетронутым, — а значит, и удерживаемый им фосфор недоступен и выводится, что является не только питательной, но и экологической проблемой.
Фитазы отщепляют фосфаты по одному, и порядок здесь важен. Хелатирующая сила резко падает по мере их удаления: сильным хелатором является полностью замещённая молекула, а низшие инозитолфосфаты связывают слабо. Частичный гидролиз поэтому не означает частичной пользы: доступность минеральных веществ улучшается непропорционально, как только молекула укорочена дальше первых нескольких положений. Фитазы различаются тем, какое положение атакуют первым, и оптимумом pH, — поэтому фермент, пригодный для желудка, отличается от фермента для стадии замачивания.
Ингибиторы протеаз: их два, и лишь один термолабилен
Бобовые содержат белки, напрямую ингибирующие трипсин и химотрипсин, что снижает переваривание белка и вызывает компенсаторную секрецию поджелудочной железы. В сое таких семейств два. Ингибитор Кунитца — сравнительно крупный белок с двумя дисульфидными связями, легко денатурирующий при влажном нагреве. Ингибитор Боумана — Бирка мал и густо сшит семью дисульфидными связями, что делает его заметно более термостойким.
Поэтому тепловую обработку сои калибруют, а не назначают приблизительно: условия, нужные для инактивации стойкого ингибитора, жёстче, чем для лабильного, а избыточная обработка повреждает лизин через реакцию Майяра и снижает качество белка. Правильная переработка лежит в окне, и остаточную активность ингибитора измеряют, а не предполагают.
Всё остальное
Лектины связывают углеводные структуры на клетках кишечника и в количестве токсичны — отсюда острые отравления сырой фасолью. Они термолабильны, и достаточное кипячение их разрушает; готовка при низкой температуре надёжно этого не делает. Танины и другие полифенолы связывают белок и тормозят всасывание железа. Олигосахариды ряда раффинозы не расщепляются ферментами человека и сбраживаются в толстой кишке — источник репутации бобовых; α-галактозидаза их убирает. Глюкозинолаты в жмыхах крестоцветных высвобождают соединения, мешающие захвату йода.
Три инструмента с разным охватом
Нагрев денатурирует белковые факторы — ингибиторы и лектины — и ничего не делает с фитатом, который термостабилен.
Проращивание активирует собственные фитазы семени и мобилизует запасы, снижая фитат и олигосахариды по расписанию самого семени.
Ферментация охватывает больше всего: микробные фитазы разрушают фитат, микробные α-галактозидазы убирают олигосахариды, а протеолиз разрушает ингибиторы — всё при умеренной температуре. Она же наименее точна, поскольку результат зависит от организмов и условий, — и поэтому разброс остаточного содержания антипитательных веществ от партии к партии является признанной слабостью ферментационных процессов растительного белка и контролируется измерением, а не допущением.